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药物动力学的米氏方程名词解释

米氏方程是根据对酶促反应的动力学研究，推导出的表示整个反应中底物浓度[S]和反应速率v的公式，表示为： 式中v max ——酶促反应的最大速率； K m ——米氏常数。 K m 指酶催化反应的速率达到最大反应速率一半时的底物浓度(mol/L)。它是酶的特征常数，与酶的底物种类和酶作用时pH、温度有关，而与酶浓度无关。酶的种类不同，K m 值不同，同一种酶与不同的底物作用时，K m 值也不同。K m 值表示酶与底物之间的亲和程度，K m 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低。

米曼氏方程名词解释

米曼氏方程是解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶首先与底物结合生成酶与底物复合物（中间产物)，此复合物再分解为产物和游离的酶。

Michaelis和Menten在前人工作的基础上，经过大量的实验，1913年前后提出了反应速度和底物浓度关系的数学方程式，即著名的米氏方程（michaelis menten equation)。

V=Vmax[S]/Km+[S]

Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，[S]〈〈Km，则V≌Vmax/Km[S]，反应速度与底物浓度呈正比；当底物浓度很高时，[S]〉〉Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度.